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酪氨酸在人體代謝酪氨酸是構成蛋白質的氨基酸，具有電離的芳香環側鏈，呈嗜水性，酪氨酸在人及動物體內由苯丙氨酸羥化而產生，所以當苯丙氨酸營養充足時，是非氨基酸。酪氨酸的分解代謝是先在肝內酪氨酸轉氨酶催化下，轉變成對羥苯丙酮酸，該酶需要吡哆醛磷酸充作輔酶。對羥苯丙酮酸經對羥苯丙酮酸羥化酶的作用，同時引起側鏈丙酮酸的氧化脫羧和轉移以及苯環鄰位的羥化，生成(二羥苯乙酸)。該酶是含銅的金屬蛋白，需要抗壞血酸充作輔酶及消耗分子氧。在雙加氧酶(氧化酶)催化下，將苯環分裂，產生順丁烯二酰乙酰乙酸;該酶是含鐵的金屬蛋白，反應需要一分子氧參與。順丁烯二酰乙酰乙酸經相應異構酶的作用轉變為延胡索酰乙酰乙酸，需要谷胱甘肽充作輔酶。最后由相應的水解酶將其水解為延胡索酸及乙酰乙酸，所以酪氨酸既是生糖又是生酮氨基酸。酪氨酸激酶酪氨酸激酶也叫酪氨酸蛋白激酶，是催化肽鏈中酪氨酸殘基(位點)磷酸化的酶，在生物代謝和細胞信息傳遞中起重Chemicalbook要作用，其分子量為56000，系細胞內膜結合的酶。該酶由兩個結構域組成，一個是催化結構域，占酶分子的大部分，其中包含C端和兩個酪氨酸磷酸化位點;另一個是調節結構域(即SH2結構域)，包含豆蔻酰化的N端、絲氨酸磷酸化位點及同源區。催化結構域中的酪氨酸磷酸化位點與酪氨酸激酶活性的表現關系很大，如果這些酪氨酸位點被磷酸化，激酶活性就會受到抑制；相反，若這些磷酸化酪氨酸位點用磷酸酶處理，使其去磷酸，則激酶活性可明顯增加。酪氨酸磷酸化位點靠近C端處，但不同基因表達的酪氨酸激酶(如c-src基因家族的產物)，這些位點所處位置不盡相同，如果將其缺失掉，激酶就被激活。此外，多瘤中的T抗原與c-src基因表達的酪氨酸激酶結合的部位在鄰近527位酪氨酸位點處，由于離這個位點太近，形成了空間位阻，妨礙了該位點的磷酸化，故增加了激酶的活性。SH2結構域除同源區外，其他部分在結構上差異較大，因此可以與不同的調節因子作用，起到調節激酶活性的作用。